优质 生物化学(傲视天鹰、贺银成讲义等PDF制作)
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01考研西综__05生物化学.apkg
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157****3882 发布时间:2021-05-30 22:14:10

(2021.11.28)

2022考研同学一定一定不要更新,以免重置你的学习进度,除非你要重学!


(2021.10.17)请看完生理第二章第二节信号转导放在内分泌那部分,放在内分泌更方便记忆!

天才就是重复次数最多的那个人!多背几遍,还有什么记不住?这就是记忆曲线的作用!


牌组背景:市面上有很多西综考研资料,贺银成讲义,傲视天鹰等都是很有特色的,贺银成讲义更详细,傲视天鹰更精简,更适合做题,这些都是相对于九版教材而言,所以我在复习的时候同时看了这三套资料,哪部分更好更适合考试就摘抄了哪部分,我更喜欢在记忆知识点时(尤其是对这个知识点又陌生了)能够有帮助理解的部分,这样又不用去翻书,直接一套笔记解决,所以我不喜欢单靠截取知识点和口诀去记忆,有点断章取义的感觉,而是把它当作自己以后学习工作的工具书,能够在手机或者平板上快速查找到自己需要的知识点,牌组绝对是可以帮助那些时间紧张,又记不住知识点的朋友的(我的很多学弟学妹都反映牌组很大程度上帮助他们记忆知识点)!



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(2021.09.10更新)










卡牌预览
共 605 张卡牌
以下是不经过排版的卡牌内容,非实际展示效果,仅用于了解记忆库中的内容
Front:一、蛋白质的分子组成
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Back:一、蛋白质的分子组成1 .组成蛋白质的氨基酸化学结构和分类( 1 )氨基酸的化学结构[图片][图片]( 2 )氨基酸的分类[图片][图片]( 3) 常考氨基酸的特性[图片][图片][图片][图片]三字符[图片][图片]2 .氨基酸及蛋白质理化性质的鉴别[图片][图片][图片][图片][图片][图片]3 .肽键和肽[图片][图片]
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Remarks:( 1 )氨基酸的化学结构人体内蛋白质是以2 0 种氨基酸为原料合成的多聚体 ,因此氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 蛋白质受酸、碱或蛋白酶作用而水解产生游离氨基酸。 存在于自然界中的氨基酸有3 0 0余种,参与蛋白质合成的氨基酸一般有2 0 种。 除甘氨酸外 ,均属于L- a- 氨基酸 ,即在连接殷基的r碳原子上有一个氨基。 氨基酸的通式如右图所示。 coo R-C一+ NH3 H 氨基酸通式句、uH -N 3+ 。 一「 ull「u tlUH H 甘氨酸除了2 0 种基本的氨基酸外,近年发现晒代半脱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。 ( 2 )氨基酸的分类根据其侧链的结构和理化性质,可将组成人体蛋白质的2 0 种氨基酸分为5 类。 非极性脂肪族氨基酸(6 种)脯氨酸、缴氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、丙氨酸、 甘氨酸( 谱写一两个丙肝患 者 )极性中性氨基酸(6 种)丝氨酸、半脱氨酸、甲硫氨酸、天冬酷胶、谷氨酸胶、苏氨酸芳香族氨基酸( 3 种)苯丙氨酸、色氨酸、醋氨酸酸性氨基酸(2 种)谷氨酸、天冬氨酸碱性氨基酸(3 种)赖氨酸、精氨酸、组氨酸( 3) 常考氨基酸的特性归纳如下表。 氨基酸常考特性赖氨酸含2 个氨基的氨基酸谷氨酸、天冬氨酸含2 个竣基的氨基酸脯氨酸、经脯氨酸亚氨基酸脯氨酸容易使肤链走向形成忻角的氨基酸同型半脱氨酸天然蛋白质中不存在的氨基酸瓜氨酸不出现于蛋白质中的氨基酸色氨酸、酶氨酸在28 0 n m波长处有特征性吸收峰的氨基酸甘氨酸2 0 种氨基酸中除甘氨酸外,都属于L- α- 氨基酸氨基酸同音记忆法必需氨基酸1 顿、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖写一两本淡色书来( 缴 - 异- 亮· 来- 蛋- 色- 苏- 赖 )笨蛋来宿舍晾一晾鞋( 苯- 蛋- 赖-苏- 色- 亮- 异亮- 缎 )碱性氨基酸赖、精、组拣来精读( 碱- 赖- 精- 组 )酸性氨基酸谷、天冬三伏天(酸,谷- 天 )支链氨基酸异亮、亮、绷一两只鞋(异- 亮- 支 - 缴 )芳香族氨基酸酸、~内、色芳香老本色(芳香- 目 告- 苯- 色 )一碳单位丝、色、织、 甘施舍( 一 根 )竹竿( 丝” 色-组- 甘 )含硫氨基酸半脱、脱、蛋留帮光蛋( 硫 - 半- 脱- 蛋 )生酬氨基酸亮、赖同样来(酣亮-赖)生糖兼生酣氨基酸异亮、苯丙、酷、色、苏一本落色书( 异- 苯- 酷- 色- 苏 )记忆:1赖氨酸是含两个氨基的氨基酸。 记 忆 为 : “赖氨 酸 ”就是 “赖”在另一个氨基身边不肯离开的那个氨基酸。 2容易使肤链的走向形成折角的氨基酸是“ 脯 氨 酸 ”。 记忆为:只有走向“ 复”(崩)杂的氨基酸才能形成祈角。 3不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸。 记忆为: 不合群(不出现在蛋白质中)的就是寡(瓜)氨酸。 4应熟记2 0 种氨基酸的英文缩写代号,因许多年份的考题直接以代号出现。 氨基酸三字符记忆法甘氨酸Gly 干管理员工作(甘- “管- 迎- 员G- 1 - y ” )丙氨酸AJa 阿拉伯缴氨酸VaJ V al 的V长得像个棋子(缴, 模- V ) 亮氨酸、 异亮氨酸L e u、l i e 亮的英文发音( Leucine) 脯氨酸P ro 辅(脯)导老师P r o f e s s o r 的简写丝氨酸Ser 别与色氨酸(T r p )混淆半脱氨酸Cys 光(脱)速肯定“超音速 ” (C-y-s) 蛋氨酸Met 鸡蛋碰石头(蛋m 碰- Me et ) 天冬氨酸、 天冬敝胶Asp 、 A sn 注意区分谷氨酸、谷氨航胶Gl u、 Gi n “谷”的读音Gl u, u 倒过来为n 苏氨酸Thr T h r o ug h的英文缩写苯丙氨酸Phe P he n yl (苯基)的缩写色氨酸T 叩他人品 (T -叩)很色酷氨酸Tyr 讨庆人(T - y 叶,老(酶)了,讨厌人赖氨酸Lys 耍“赖”,留一手(L-y-s) 精氨酸Arg “ 银”的化学符号为A g( 银- 金- 精)组氨酸His “组”织学为H is t o l o g y 酸基一氨09 、 J h口。 基一叫嗷Ju-w恻2AB H 川、C 一酸C 氨x b毒、阳 天一酸。 基O 氨ct -s内 HH Hr叫基C|-N竣-4 个H… 两C 含匀 ,“H /飞〈酸〉氨α谷。H 扩 酸。 基JU3噶H HM 陀」…-w媳且. 个户 沪 两H 含「u lh 、,-,,- y m 酸b 氨。 赖H N 氨基酸的理化特性蛋白质的理化特性1两端α -氨基和世援基在溶液中解离1氨基+ 拨基+ 倪I ] 链上某些基团的解离两性解离/2若溶液p Hp l, 解离成阴离子3若溶液p H > p l ,蛋白质带负电荷4若p H = p l, 成为兼性离子,电中性4若p H = p l, 为兼性离子,电荷为0 等电点p l pl= ( pK, +pK2 )/2 各种蛋白质的p l 不同,多接近5 . 0 1色氨酸、 陈氨酸最大吸收峰在2 8 0n m 蛋白质分子中色氨酸、酶氨酸最大吸收峰紫外吸收2大多数蛋白质都含有色氨酸、路氨酸,在2 8 0 n m。 蛋白质的A 2 s o 与其浓度成正比,故利用该原理可测定蛋白质含量故可作蛋白质的定量测定氨基酸与苟三酣水合物共加热,最终形成部三酥j 反应蓝紫色化合物,其最大吸收峰在5 7 0 n m, 利同左用此原理行氨基酸定量分析双缩服反应无阳性。 用于检测蛋白质水解程度胶体性质元有变性沉淀凝固无有记忆:1含有共统双键的色氨酸、国各氨酸的最大吸收峰在2 8 0 n m附近。 2利用色氨酸最大吸收峰在2 8 0 n m处的原理,可定量测定蛋白质一 一 - 记忆为王八(8 )蛋(蛋白质)。 3核酸的嗓吟坏和喀坟环的最大吸收峰在2 6 0 n m附近一一记忆为酸(核酸)溜溜(6)。 4t r 三翻反应时,生成的蓝紫色化合物的最大吸收峰在5 7 0 n m处。 [ 例1 0] 2 01 5 N 0 2 5 A使血清白蛋白 (p l 为4 . 7 )带正电荷的溶液p H值是A. 4.0 B. 5.0 C. 6.0 D. 7.0 [ 仔1门2] 2 0 0 7 N 0 2 4 A核酸的最大紫外光吸收值一般在哪一波长附近?A. 280nm B. 260nm C. 240nm D. 220nm ( 1 )肤键肤或蛋白质多肤链中连接两个氨基酸的酷股键,称为肤键。 •O ;肤键ρo t,,o - H20 : I I:,υ 阳←CH-C +阳C H-C -NH2 - C H」C-N斗C H-C L 』 1o H - --- --r t "oH t i t 卢甘氨酸甘氨酸甘氨酸甘氨酸肤与陈键( 2 )肤氨基酸通过肤键相连成肤。 ( 3 )寡肤由2- 2 0 个氨基酸相连而成的肤,称为寡肤。 ( 4 )多肤由2 0 个以上氨基酸相连而成的肤,称为多肤。 ( 5 )蛋白质多肤链有两端,其游离α- 氨基的一端称为氨基末端或N- 端,游离α- 援基的一端称为援基末端或C - 端。 每条多肤链中氨基酸顺序编号都是从N- 端开始,N- 端在左,C- 端在右。 肤链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成、 折 叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肤。 一般而论,蛋白质的氨基酸残基数通常在5 0个以上,5 0 个以下氨基酸残基则仍称为多肤。 例如,由3 9 个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称作多肤,由5 1 个氨基酸残基组成的膜岛素称作蛋白质。 { 例1 3] 2018N017 A蛋白质肤键的化学本质是A . 氢键B . 盐键C. 航接键D . 疏水键
MNLink:<第一章 蛋白质的结构与功能> - 1
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Front:二、蛋白质的分子结构
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Back:二、蛋白质的分子结构[图片][图片]1 .蛋白质的一级结构[图片][图片][图片][图片]2 .蛋白质的二级结构[图片][图片][图片][图片][图片][图片]3 .蛋白质的三级结构[图片][图片][图片][图片][图片][图片]4 .蛋白质的四级结构[图片][图片]5 .蛋白质分子结构的比较[图片][图片]
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Remarks:蛋白质分子结构分一级、 二 级、三级和四级结构,后三者称高级结构。 并非所有蛋白质都有四级结构,由一条肤链组成的蛋白质只有一、 二 、 三级结构,由2 条或2 条以上肤链组成的蛋白质才有四级结构。 在蛋白质分子中,从N -端至C- 端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。 蛋白质一级结构中的主要化学键是肤键。 此外,蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。 二硫键由两个半脱氨二硫键一2 H - o oc-TH-CH2 -s: H叶叫-T H一c o o-一→一 O O C-T H寸CH2 -S - S一CH 门H一c o o-~ H3 ~ 町、. J H3 、. J H3 半脱氨酸半脱氨酸脱氨酸酸琉基( -S H) 脱氢氧化而生成。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,但一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 牛膜岛素有A、 B二条多肤链,A链有21 个氨基酸残基,B链有3 0 个氨基酸残基。 牛膜岛素分子中有3 个二硫键,l 个位于A链内,称为链内二硫键,由A链的第6 位和第1 1 位半肮氨酸的琉基脱氢而形成;另2 个二硫键位于A、 B两链之间,称为链间二硫键。 厂 一 一 一 一 一 -s- s 一 一 一 一 一 "A 链H 2 N- 甘- 异亮- 缀- 谷在盼半脱- 半脱· 苏- 丝痹亮- 半脱- 丝- 亮勘- 谷! I i i : 畏- 谷- 天冬酸- 酷- 半胁天冬酸- C O O H /2 0 斗s . - S 斗//B 链H2 N- ; l 在 丙- 缀- 天冬酿谷航- 组- 亮- 半 岛b 甘- 丝- 组- 3 主- ! J 面 - 谷- 丙- 亮- 酶- 亮- 缴- 半脱- 甘- 谷- 精- 甘- 苯丙- 苯丙- 酷- 苏- R 雨- 赖- 丙- C O O H 牛腹岛素的一级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肤链的局部空间结构,也就是该段肤链主链霄’架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 所谓肤链主链骨架原子即N(氨基氮)、 C"( α- 碳原子)和C( 援基碳原子) 3 个原子依次重复排列。 蛋白质二级结构主要包括α- 螺旋、。 折叠、 自 - 转角和0环。 ( 1 )欣单元参与肤键的6 个原子( cal 、 C、 0、 N、 H和ca 2 )位于同一平面,Cα 1 和ca 2 在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6 个原子构成所谓的肤单元。 其中,肤键(C - N )的键长为0 . 1 3 2 n m , 该键长介于C- N的单键长( 0 . 1 4 9 n m )和双键长( 0. 1 2 7n m )之间,所以有一定程度双键性能,不能自由旋转。 而ca 分别与N和C (援 基碳)相连的键都是典型的单键,可以自由旋转。 正是由于肤单元上飞原子所连的两个单键的自由旋转角度,决定了两个相邻的肤单元平面的相对空间位置。 ( 2) α- 螺旋P a u l i n g 和C o 即根据实验数据提出了两种肤链局部主链原子的空间构象的分子模型,称为r螺旋和自 - 折叠,它们是蛋白质二级结构的主要形式。 α -螺旋的特点包括:1多肤链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向,即所谓的右手螺旋。 2氨基酸侧链伸向螺旋的外侧, 每3 . 6 个氨基酸残基螺旋上升一圈(即旋转3 6 0。 ),螺距为0. 5 4 n m。 3α -螺旋的每个肤键的N - H和第4 个肤键的殷基氧形成氢键 ,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 所有肤键中的旗基氧( 0)和 氨基氢都可形成氢键,以稳固α- 螺旋结构。 4所有的氨基酸均可参与组成α -螺旋结构但以A l a、 G l u、 L e u 和Met 常见。 ( 3) 白 - 折 叠呈折纸状。 在日 - 折叠结构中,多肤链充分伸展,每个肤单元以Cα 为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。 所形成的锯齿状结构一般较短, 只含5~8 个氨基酸残基。 一条肤链内的若干肤段的锯齿状结构可平行排列,分子内相距较远的两个肤段可通过折叠而形成相同走向,也可通过回折而形成相反走向。 蚕丝蛋白几乎都是自 - 折叠结构,许多蛋白质既有α -螺旋又有自 - 折 叠结构。 ( 4 ) 。 ” 转 角常发生在肤链进行1 8 0 。 回 折的转角上。 β转角通常由4 个氨基酸残基组成,第一个残基的嫩基氧(0 )与第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键;第二个残基常为脯氨酸,其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酷胶、色氨酸。 ( 5 ) 0环是存在于球状蛋白质中的一种二级结构。 这类肤段性状象希腊字母。 , 故称为0环。 。 环总是出现在蛋白质分子的表面,而且以亲水残基为主,在分子识别中可能起重要作用。 ( 1 )定义蛋白质的三级结构是指整条肤链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肤链所有原子在三维空间的排布位置。 肌红蛋白是由1 5 3 个氨基酸残基构成的单一肤链蛋白质,含1 个血红素辅基,能够进行可逆的氧舍和脱氧。 肌红蛋白分子中α -螺旋占7 5 %,构成A至HS个螺旋区,两个螺旋区之间有一段柔性连接肤,脯氨酸位于转角处。 由于侧链R基团的相互作用,多肤链缠绕,形成一个球状分子,球表面有亲水侧链,j f m 水侧链位于分子内部。 ( 2 )维系键蛋白质三级结构的形成和稳定主要依靠次级键,如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。 ( 3 )结构模体结构模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。 一个模体总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能。 常见的结构模体有:α - 螺 旋 ,。 - 转 角(或环)-α- 螺旋模体(见于多种D N A结合蛋白质)、 链 -[ ) -转角-链(见于反平行β折叠的蛋白质)、链和转角 -α - 螺 旋 -[ ) -转角-链模体(见于多种α- 螺旋/。 - 折叠蛋白质)。 在这些结构模体中,日 -转角常为含有3~4 个氨基酸残基的片段;而环为较大的片段,常连接非规则的二级结构。 ( 4 )超二级结构在许多蛋白质分子中,可由2 个或2 个以上具有二级结构的肤段,在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合,称为超二级结构。 目前已知的二级结构的组合有α α、 归自、 仰等几种形式。 研究发现,α- 螺旋之间、 自 - 折叠之间以及α- 螺旋与日 - 折叠之间的相互作用,主要是由非极性氨基酸残基参与的。 ( 5 )亮氨酸拉链是出现在D N A结合蛋白和其他蛋白质中的一种结构模体。 当来自同一个或不同多肤链的两个两用性的α -螺旋疏水面(常含有亮氨酸残基)相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构,亮氨酸有规律地每隔6 个氨基酸就出现一次,亮氨酸拉链常出现在真核生物D N A结合蛋白的C- 端,往往与癌基因表达调控功能有关。 ( 6) 铸才旨结构在许多钙结合蛋臼分子中通常有一个结合钙离子的模体,它由螺旋段组成,在环中有几个恒定的亲水侧链,侧链末端的氧原子通过氧键而结合钙离子。 近年发现的辞指结构是一个常见的模体例子,它由l 个α ,螺旋和2 个反平行的阶折叠三个肤段组成,形似手指,具有结合钵离子的功能。 该模体的N -端有l 对半脱氨酸残基,C- 端有l 对组氨酸残基,此4 个残基在空间上形成一个洞穴,恰好容纳1 个Z n2 · 。 由于Z 1 1 2 • 可稳固模体中的α- 螺旋结构,使此α- 螺旋能镶嵌于DN A的大沟中,因此含钵指结构的蛋白质都能与DN A或R N A结合。 可见,结构模体的特征性空间构象是其特殊功能的结构基础。 ( 7 )结构域分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域 ,并各行其功能,称为结构域。 大多数结构域含有序列上连续的1 0 0~2 0 0 个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分解出独立的结构域,而各结构域的构象可基本不改变,并保持其功能。 超二级结构则不具备这种特点。 因此,结构域可以看作是球状蛋白质的独立折叠单位,有较为独立的三维空间结构。 ( 8 )分子伴侣是细胞内一类可识别j 汰链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。 只有在分子伴侣的辅助下,合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。 只有形成正确的空间构象的蛋白质,才具有生物学功能。 参与蛋白质折叠的分子伴侣可分为三类: 热休克蛋向7 0( Hs p 7 0)、伴侣蛋向、 核质蛋白。 注意: 18 版生物化学Pl 6 :蛋白质二级结构有无规卷曲;9 版生物化学P l 5己删除元规卷曲,加入了。 坏。 28 版生物化学P l 6 :模体、 超二级结构、传指结构均属于蛋白质的二级结构。 39 版生物化学P 1 6: 模 体、超二级结构、钟指结构均属于蛋白质的三级结构。 ( 1 )定义体内许多功能性蛋白质有两条或两条以上的多肤链。 每一条多肤链都有其完整的三级结构,称为亚基。 亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。 蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。 ( 2 )维系键在四级结构中,各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。 ( 3 )血红蛋白四级结构与功能的关系对于有2 个以上亚基构成的蛋白质,单一亚基一般没有生物学功能,完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。 成人血红蛋白的α亚基和自亚基分别含1 4 1 个和1 4 6 个氨基酸,每个亚基都可结合l 个血红素辅基。 4 个亚基通过8 个离子键相连,形成血红蛋白四聚体,具有运输氧和二氧化碳的功能。 但每一个亚基单独存在时,虽可结合氧且与氧亲和力增强,但在体内组织中难于释放氧, 失去了血红蛋白原有的运输氧的作用。 一级结构二级结构三级结构囚级结构定义蛋白质分子中从N →C指蛋白质分子中某一段整条!阳连中所有原子在蛋白质分子中各亚端的氨基酸扫F ~I J J 刷子肤链的川部空间结构三维空间的书同7 位置基间的空间排布表现α- 螺旋、 自 - 折叠结构校体、 元主4 酸拉肤链链、 伴指结构、 结构域、亚基形式自 - 转角、 n~ 分子伴侣维系键肤键(主要)氢键疏水键、盐健、氢键氢键、离子键二硫键(次要)范德华力一级结构是蛋白质空二级结构是由一级结分子量较大的蛋白质含有四级结构的蛋意义间构象和特异性功能构决定的。 相邻的2常可折叠成多个结构白质,单独的亚基一的基础,但不是决定个以上的二级结构可较为紧密的区域,并各空间构象的唯一因素协同完成特定的功能行其功能,称为结构域般没有生物学功能
MNLink:<第一章 蛋白质的结构与功能> - 4
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Front:三、蛋白质结构与功能的关系
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Back:三、蛋白质结构与功能的关系1 .蛋白质的主要功能[图片][图片]2 .蛋白质执行功能的主要方式[图片][图片]3 .蛋白质一级结构与功能的关系[图片][图片]4 .蛋白质高级结构与功能的关系[图片][图片][图片][图片]
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Remarks:( 1 )构成细胞和生物体的结构蛋白质是人体各种组织、器官、细胞的重要成分。 这些组织细胞每天都在不断地更新,因此,人体必须每天摄入一定量的蛋白质,作为构成和补充组织细胞的原料。 ( 2 )物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。 体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合,将其作为载体才能运转。 例如血液中的载脂蛋白可运输脂质。 清蛋白能与脂肪酸、C a 2 · 、胆红素、磺胶等多种物质结合。 此外,血浆中还有皮质激素结合蛋白、运铁蛋白、铜蓝蛋白等。 ( 3 )催化功能体内催化化学反应的酶,绝大多数都是蛋白质。 ( 4 )信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应效应的受体是蛋白质。 信号转导通路中的衔接蛋白,含有各种能与其他蛋白质结合的结构域,能形成各种信号复合体。 通过特异性的蛋白质-蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 ( 5 )免疫功能保护机体抵抗相应病原体感染的抗体、淋巴因子等免疫分子都是蛋白质。 ( 6 )氧化供能体内的蛋白质可以彻底氧化为二氧化碳和水,并释放能量。 正常膳食情况下,机体首先利用糖提供能量。 饥饿时,组织蛋白质分解增加,故氧化功能是蛋白质的生理功能。 ( 7 )维持机体的酸碱平衡机体酸碱平衡的维持是通过肺、肾、血液缓冲系统来实现的。 蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分,因此,蛋臼质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 ( 8 )维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由血浆清蛋白维持。 ( 1 )蛋白质与小分子的相互作用细胞在特定时间或环境下含有众多低分子量代谢物,其中包括各种代谢途径的酶催化底物、 抑制剂、代谢中间物和l 产物、 副产物等小分子代谢物。 蛋白质通过与小分子代谢物的相互作用,参与众多的生命活动过程,如酶的催化作用、物质转运、 信息传递等。 ( 2 )蛋白质与核酸的相互作用蛋白质是基因表达的产物,基因的表达又离不开蛋白质的作用。 蛋白质与核酸的相互作用存在于生物体内基因表达的各个水平之中。 ( 3 )蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式蛋白质-蛋白质相互作用是指两个或两个以上的蛋白质分子通过非共价键相互作用,并发挥功能的过程。 物质代谢、信号转导、蛋白质翻译等均受蛋白质相互作用的调控。 蛋白质相互作用控制着大量的细胞活动事件,如细胞的增殖、 分化和调亡。 ( 1 )一级结构是空间构象的基础如用尿素和自 - 琉基乙醇处理核糖核酸酶A,分别破坏次级键和二硫键,使其二、 三级结构遭到破坏,但肤键不受影响,此时虽然一级结构存在,但酶活性仍然丧失殆尽。 当用透析方法去除尿素和自-琉基乙醇后,松散的多肤链,循其特定的氨基酸序列,卷曲折叠成天然酶的空间构象,4 对二硫键也正确配对,这时酶活性又逐渐恢复至原来水平。 这充分证明空间构象遭破坏的核糖核酸酶A只要其一级结构(氨基酸序列)未被破坏,就有可能回复到原来的三级结构,功能依然存在。 ( 2 )一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能大量实验结果证明,一级结构相似的多肤或蛋白质,其空间构象及功能也相似。 例如,不同哺乳类动物的膜岛素分子都是由A和B两条肤链组成,且二硫键的配对位置和空间构象也极为相似,一级结构中仅个别氨基酸有差异,因而它们都执行着相同的调节糖代谢的生理功能。 ( 3 )氨基酸序列与生物进化信息通过比较一些广泛存在于生物界不同种系间的蛋白质的一级结构,可以帮助了解物种进化间的关系。 如细胞色素C ,物种间越接近,则一级结构越相似 ,其空间构象和功能也相似。 红细胞性状 ea “ 血红细胞正常异常氨基酸谷氨酸缴氨酸遗传密码G A G G U G C T C C A C 基因...J._J_,J_ ...L......J.... oia 百 干 百( 4 )重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代,都会严重影响空间构象乃至生理功能, 甚至导致疾病产生。 蛋白质一级结构发生改变影响其功能,所导致的疾病称为分子病,其病因为基因突变所致。 如正常人血红蛋白白亚基的第6 位氨基酸是谷氨酸,而镰状细胞贫血病人的血红蛋白中,谷氨酸变成了蝴氨酸, 即酸性氨基酸被中性氨基酸替代,仅此一个氨基酸之差,原本水溶性的血红蛋白,就聚集成丝,相互黠着,导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎,产生镰状细胞贫血。 但并非一级结构中的每个氨基酸都很重要,如C yt c 的某些位点即使置换数十个氨基酸残基,其功能依然不变。 镰状细胞贫血发病机制图解记忆:镰刀的作用是割谷子,宰’l 累了,就歇(缴)会儿一一镰状细胞贫血→谷氨酸→缴氨酸。 [ 例2 8] 2 0 l 4 N 0 25 A蛋白质的空间构象主妥取决于肤链中的结构是A. 二硫键位直B. ( 3 - 折叠C . a- 螺旋D氨基酸序列体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其发挥特殊的生理功能有密切的关系。 一级结构决定蛋白质的生物学功能,但如果没有适当的空间结构形式,蛋白质也不会发挥生物学功能。 只有具备高级结构的蛋白质才表现出生物学功能。 ( 1 )血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似肌红蛋白(M b)与 血红蛋白(H b )都是含有血红素辅基的蛋白质。 血红素是铁口 卡 琳 化 合物,由4 个H 比咯环通过4 个次甲基相连成为一个环形,F e2 + 居于环中。 M b是仅有三级结构的单链蛋白质,整条多肤链折叠成紧密球状分子,分子内部有一个袋形空穴 , 血红素居于其中。 t 也是由4 个亚基组成的四级结构蛋白质,每个亚基结构中间有一个疏水局部,可结合1 个血红素并携带1 分子氧,因此1 分子H b共结合4 分子氧。 成年人红细胞中的由主要由两条α肤链和两条。 肤链组成( α 2 日2 ) , α 链含1 41 个氨基酸残基, 自 链含1 4 6 个氨基酸残基。 胎儿期的H b为α2 丑 , 胚胎期为α2 e2 。 陆各亚基的三级结构与M b极为相似。 H b各亚基之间通过8 对盐键,使4 个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白质。 ( 2 )血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧的结合H b能与氧可逆结合,其氧解离曲线呈“ S ”形,“ S ”形曲线提示H b的4 个亚基与4 个02 结合时有4 个不同的平衡常数。 H b的4 条肤链组成4 个亚基,各亚基构象变化可影响亚基与氧的结合,血红蛋白的氧解离曲线呈“S ”形反映了各亚基间的相互协同作用。 ( 3 )蛋白质构象改变可引起疾病蛋白质空间构象与其功能密切相关。 生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程,其中多肤链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。 若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病的发生,称为 蛋白质构象疾病。 如人纹状体脊髓变性病、阿尔茨海默病、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。 疯牛病是由阮病毒蛋白(P r P )引起的一组人和动物神经退行性病变,其在动物间的传播是由P r P 组成的传染性蛋白质颗粒(不含核酸)完成的。 P r P 是染色体基因编码的蛋白质。 正常人和动物Pr P7 j ( 溶性强,对蛋白酶敏感,二级结构为多个α ,螺旋,称为P r Pc 。 富含α-螺旋的Pr Pc 在某种未知蛋白质的作用下,可转变为分子中大多数为自 - 折叠的P r P ,称为P r PS c 。 外源或新生的P r PS c 可以作为模板,通过复杂的机制诱导含α螺旋的P r Pc 重新折叠成为富含β折叠的P r 户,并可形成聚合体。 P r PS c 对蛋白酶不敏感,水溶性差,而且对热稳定, 可以相互聚集,最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。 PrP c PrPSc 注意:1镰状细胞贫血是蛋白质一级结构个月1 ] 氨基酸改变所致(谷氨酸转变为做氨酸)。 2疯牛病是蛋白质空间构象改变所致, 正 常α- 螺旋形式的Pr Pc 转变成了异常的。 - 折叠形式的P r PS c 。
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Front:四、蛋白质的理化性质
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Back:四、蛋白质的理化性质1 .蛋白质的两性电离性质[图片][图片][图片][图片]2. 蛋白质的肢体性质[图片][图片]3 .蛋白质的变性与复性[图片][图片][图片][图片]4 .蛋白质的紫外吸收光谱[图片][图片]5 .蛋白质的呈色反应[图片][图片][图片][图片]蛋白质的分离和纯化[图片][图片]
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Remarks:( 1 )等电点蛋白质分子除两端的氨基和援基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ和β援基,赖氨酸残基中的ε- 氨基、精氨酸残基的肌基、组氨酸残基的咪I 隆基,在一定的溶液p H条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基I ~ ] 。 当蛋白质恪液处于某-p H时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等 ,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的p H称为蛋白质的等电点(p l)。 溶液的p H > p l时,该蛋白质颗粒带负电荷; 反之,溶液的p H < p l时,该蛋白质颗粒带正电荷。 R一一CH一 - COOH NH 2 +OW l[ _ +OW R -CH 一COOH=圭R一-CH-COO==兰R-CH-coo-I +H + I +H’| + NH 3 NH 3 NH 2 子叫尸堕向k n 口I anuu-n νa 兼性离子pH=pl 阴离子pH>pT ( 2 )血浆蛋白体内蛋白质的等电点各不相同,大多数接近于p HS. O。 所以在人体体液p H 7 . 4的环境下,大多数蛋白质解离成阴离子。 少数蛋白质含碱性氨基酸较多,其等电点偏碱性,被称为碱性蛋白质,如鱼精蛋白、组蛋白等。 也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多,其等电点偏酸性,被称为酸性蛋白质,如胃蛋白酶、丝蛋白等。 ( 1 )肢体性质蛋白质属于生物大分子,分子量可自1 万至1 0 0 万之臣,其分子的直径可达1 ~1 0 0 n m ,为肢体范围之内。 因此,蛋白质具有胶体性质。 ( 2 )水化膜蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止恪液中蛋白质沉淀析出。 ( 3 )带电荷蛋白质胶粒表面可带有电荷,也可起胶粒稳定的作用。 蛋白质颗粒表面有水化膜、 带电荷是维持蛋白质胶体稳定的两个重要因素。 若去除蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜,贝l j 蛋白质极易从溶液中析出。 溶液p H>P I( 1 )蛋白质的变性是指在某些理化因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。 蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。 蛋白质变性后,其溶解度降低、黠度增加、结晶能力消失、 生 物活性丧失, 易被蛋白酶水解。 造成蛋白质变性的因素包括加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等。 ( 2 )蛋白质的复性若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。 例如,在核糖核酸酶A悔液中加入尿素和1 3 -琉基乙醇,可解除其分子中4 对二硫键和氢键,使空间构象遭到破坏,丧失生物学活性。 变性后如经透析方法去除尿素和。 -疏基乙醇,并设法使琉基氧化成二硫键,贝l j 核糖核酸酶A又恢复其原有的构象,生物学活性也几乎全部重现。 但许多蛋白质变性后,空间构象被严重破坏,不能复原,称为不可逆性变性。 ( 3 )蛋白质的沉淀蛋白质变性后,疏水侧链暴露在外,肤链融汇相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,这一现象称为蛋白质沉淀。 ( 4 )蛋白质的凝固蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,仍能榕解于强酸或强碱溶液中,若将p H 调至等电, 点 , 则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸和强碱中。 如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中,这种现象称为蛋白质的凝固作用。 实际上凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆的结果。 注意: 1蛋白质变性后一一溶液和皮士 i t 加、溶解度降低、结晶能力消失、生物活性丧失,易被蛋白酶水解。 2D N A变性后一一溶液和反降低、 D N A在2 6 0 n m处的吸光度增加(增色效应)。 3变性的蛋白质易于沉淀, 沉淀的蛋白质不一定变性,凝固的蛋白质一定变性。 [ 例2 9] 2 0 0 7 N0 2 3 A蛋白质变性是由于A . 蛋白质空间构象的破坏C. i i 太键的断裂[ 仿1 ) 30 ] 2 0 0 9 N 0 26 A蛋白质变性后的主要表现是A . 分子量变小C . 溶解度降低[ 例3 l] 1 9 9 7 N 01 4 5 X蛋白质变性时B . 氨基酸组成的改变D . 蛋白质的水解B . 私度降低D . 不易被蛋白酶水解A. 空间结构破坏,一级结构无改变B. 2 8 0 n m处光吸收增加C溶解度降低D . 生物学功能改变值 得 说 明 的 是 , 变性 的 蛋 白质易于 沉 淀 , 蛋白质发生沉淀并不一定变 性 , 也 不 一 定 凝 固 , 沉淀具有可逆性; 但 蛋 白 质发生凝固则 一定 变 性 , 并且是不可逆性变 性 。 由于蛋白质分子中含有共辄双键的醋氨酸和色氨酸,因此在2 8 0 n m波长处有特征性吸收峰。 在此波长范围内,蛋白质的A 2 s o 与其浓度成正比关系,因此可进行蛋白质定量测定。 ( 1 )苟三嗣反应蛋白质水解后产生的氨基酸可发生部三酣反应。 ( 2 )双缩腺反应蛋白质和多肤分子中的肤键在稀碱洛液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,称为双缩腮反应。 当蛋白质榕液中蛋白质的水解不断增多时,氨基酸浓度上升,其双缩服呈色的深度就逐渐下降,因此双缩腮反应可检测蛋白质的水解程度。 注意:1氨基酸具有的特性一一两性解离、紫外光谱吸收、r r 三嗣反应(元双缩腺反应、 肢体性质)。 2蛋白质具有的特性一一两性解离、 紫外光谱吸收、r r 三嗣反应、双缩腺反应、 肢体性质。 蛋白质分离通常就是利用其特殊理化性质, 采取透析、 盐析 、 电泳、 层析及超速离心等不损伤蛋白质空间 构象的物理方法, 以满足研究蛋白质结构与功能的需要。 ( 1)蛋白质分离和纯化的方法方法原 理目的透析利用 透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物( 如硫 酸铵 、 水 ) 分开去除蛋白质溶 液中的 小 分 子化合物, 浓缩 蛋白质溶液超滤法应用正压或离心力使蛋白质溶液透过超滤膜丙酮沉淀1 必须 在0 ~ 4 T 低温 下进 行, 丙酮用量一般10 倍于蛋白质溶液体积2 蛋白质被丙酮 沉淀后 , 应立 即分 离, 否则蛋白质会变性沉淀蛋白质盐析将硫 酸铵 、 硫酸钠或氯化钠等加人蛋白质溶液, 使 蛋 白质 表面 电荷 被中 和以及水 化膜 被破 坏, 即去除蛋白质在水溶液中的稳定性因素沉淀蛋白质免疫沉淀蛋白质具有抗原性, 利用特异 抗体 识别 相应 的抗 原蛋 白, 并形 成抗 原抗体复合物 的性 质, 可从蛋 白质混合溶液中分离获得抗原蛋白沉淀蛋白质电泳蛋白 质在 髙于 或低 于其 p i的溶液中成为带电颗粒, 在电 场中 能向 正极 或负 极方 向移 动, 带电多、 分子量小的蛋白质泳动速率快分离蛋白质层析待分 离蛋 白质 溶液 经过 一个 固态 物质 时, 根据溶液中待分离的蛋白质 颗粒大小 ( 凝胶 过滤 ) 、 电荷多少( 离子交换 层析 ) 及亲和力( 亲和 力层析) 等分离蛋白质分离蛋白质超速离心利用蛋白质颗粒沉降行为( 沉降 系数 ) 不同分离蛋白质分离蛋白质( 2 ) 明离子交换层析将阴离子交换树脂颗粒填充在层析管内, 由于阴离子交换树脂颗粒上带正电荷, 能吸引溶液中的阴离子。然后再用含明离子( 如 c r )的溶液洗柱。含负 电量小的蛋白 质首先被洗脱下来。 增加c r 浓度, 含负电量多的蛋白质也被洗脱下来, 于是两种蛋白质被分开。 ( 3 ) 凝 胶 过 滤 又 称 分子筛层析。层析柱内填满带有小孔的颗粒( 常由葡聚糖制成) 。蛋白质溶液加于 柱之顶部, 任其往下渗漏, 小分子蛋白质进人孔内, 因而在柱中滞留时间较长, 大分子蛋白质不能进人孔内而 径直流出, 因此不同大小的蛋白质得以分离。 1 阴离子交换层析时, 含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来, 而含负电量多的蛋白质后被洗脱下来。 2 凝胶过滤时, 大分子蛋白质由于不能进人孔内而被首先洗脱下来, 而小分子蛋白质后被洗脱下来。
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Front:一、核酸的化学组成及一级结构
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Back:一、核酸的化学组成及一级结构1 .核酸的分类[图片][图片]2 .核酸的分子组成[图片][图片][图片][图片]3 .核酸的一级结构[图片][图片]
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Remarks:DNA RNA 名称脱氧核糖核酸核糖核酸分布细胞核、 线粒体细胞质、 细胞核、线粒体功能携带遗传信息,决定细胞和个体的遗传型参与遗传信息的复制和表达碱基A、 G、 C、 T A、 G、 C、 U 戊糖其戊糖为自 - D - 2’ - 脱氧核糖其戊糖为自 - D- 核糖核背酸/脱氧核背酸d A M P、 d G M P、 d C MP、 d T MP AMP、 GMP、 C MP、 UMP [ 例1] 2 0 01 N 0 2 1 A通常不存在R N A中,也不存在D N A中的碱基是A. H 泉嗓吟B . 黄可靠吟C . 鸟嗦吟D. 胸腺咬咬E . 尿嘻咬( 1 )核爷酸的分子组成核背酸是核酸的基本组成单位。 核酸由多个核背酸连接而成,因此又称为多聚核昔酸。 组成D N A的核昔酸是脱氧核糖核昔酸,组成R N A的核昔酸是核糖核音酸。 核酸水解后产生核昔酸,核昔酸水解后产生核背和磷酸。 核昔可进一步水解为戊糖和碱基(如下图)。 核酸酶「 ’磷酸核酸(D N A 或R N A)一一一一 →核昔酸斗核背酶卢碱基(嗦岭和i i : & 咬)L+核背/脱 氧核背」二二马}戊糖( 核糖或脱氧核糖)记忆:1上述组成记忆为“核-等-酸”,“核”为核糖;“苦”记忆为减基;“酸”为磷酸。 2核(核糖)+ 辛辛(碱基)组成核等。 “核”与“香”之间的结合键为一一糖等键。 3核辛辛+ 酸(磷酸)组成核等酸。 “核爷”与“磷酸”之间的结合键为一 一磷酶键。 4多个核等酸组成核酸,“核等酸”之间的连接键为一-3’ , 5 ’ - 磷 酸 二街键。 ( 2 )碱基是构成核昔酸的基本组分之一。 碱基分为喋岭和略院两类。 组成D N A的碱基包括A(腺喋岭)、G(鸟瞟岭)、C (胞略呢)、 T (胸腺I 密院)。 组成R N A的碱基包括A、 G、 C、 U(尿I 密院)。 ( 3 )核糖是构成核昔酸的另一基本组分。 为了有别于碱基的原子,核糖的碳原子标以C - 1" 、 C - 2 ’ …C - 5’ 。 D N A中的核糖为自 - D - 2’ - 脱 氧核糖,R N A中的核糖为1 3 - D- 核糖。 ( 4 )核替或脱氧核等碱基与核糖(或脱氧核糖)反应生成核昔(或脱氧核普)。 核糖的C - 1 ’原子与嗦岭的N- 9 原子(或者喀吹的N- 1 原子),通过缩合反应形成。 -N- 糖音键。 ( 5 )核爷酸或脱氧核普酸核昔(或脱氧核苦)C- 5 ’ 原 子上的是基与磷酸反应,脱水后形成磷醋键,生成核昔酸(或脱氧核普酸)。 根据连接的磷酸基团的数目不同,核昔酸可分为核昔一磷酸(NM P) 、核昔二磷酸 (ND P) 和核昔三磷酸(NT P)。 脱氧核昔酸在符号前面再加上“d ”以示区别,如d T M P、 d T D P、 d T T P等。 (6)DNA 多个脱氧核昔酸经3’ , 5’ - 磷酸二醋键连接成为多聚脱氧核糖核昔酸链,即D N A。 DN A链5’ - 端是磷酸基团,3 ’-端是挂基。 这条多聚脱氧核昔酸链只能从3 ’-端得以延长,因 此, D N A链具有5 ’ →3 ’的方向性。 (7)RNA 与D N A相似, RN A也是多个核背酸分子通过3’ , 5 ’磷酸二醋键连接形成的线性大分子,并且也具有5’ →3 ’的方向性。 它与D N A的差别仅在于: 1R N A的戊糖环是核糖而不是脱氧核糖; 2R N A的暗院是胞嗜院和尿略吭,而没有胸腺I 密l庭,所以构成R N A的四种基本核背酸是A M P、 G M P、 C M P、 U M P。 核酸是由许多核背酸分子通过3’ , 5’ - 磷酸二酣键连接而成。 核酸的一级结构是指R N A的核背酸和D N A的脱氧核背酸从5’ - 端到3’ - 端的排列顺序,也就是核昔酸序列。 由于核昔酸之间的差异仅在于碱基不同,因此核酸的一级结构也就是它的碱基序列。 由于核酸分子具有方向性,规定它们的核昔酸或脱氧核昔酸的排列顺序和书写规则必须是从5’ - 末端到3’ - 末端。 核酸分子中的核糖(或脱氧核糖)和磷酸基团共同构成其骨架结构,但不参与遗传信息的贮存和表达。 D N A携带的遗传信息完全依靠碱基排列顺序变化。
MNLink:<第二章 核酸的结构与功能> - 1
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Front:二、DN A的空间结构与功能
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Back:二、DN A的空间结构与功能[图片][图片]1. DNA双螺旋结构的实验基础[图片][图片]2. W a t s o n - C r i c k结构模型(DNA双螺旋结构模型)的要点[图片][图片]3 . D N A双螺旋结构的多样性[图片][图片][图片][图片]4 . D N A右手螺旋结构和蛋白质的α螺旋结构的区别[图片][图片]5 . D N A的高级结构是超螺旋结构[图片][图片][图片][图片]
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Remarks:D N A的空间结构是指构成D N A的所有原子在三维空间的相对位置关系,分为二级结构和高级结构。 DNA一级结构DNA二级结构DNA高级结构定义指核背酸的排列顺序目J I D N A双螺旋结构指在双螺旋结构基础上进一即碱基排列顺序步扭曲成超螺旋功能1D N A是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板2是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础( 1) C h 缸ga f f 规则2 0 世纪4 0年代末,Ch ar g a f f 提出了有关DN A四种碱基组成的Cha r g a f f 规则:1不同生物个体的D N A,其碱 基组成不同 ;2同一个体不同器官、不同组织的D N A具有相同的碱基组成;3对于特定组织的D N A,其碱基组成不随年龄、营养 状态和环境而变化;4对于一个特定的生物体,腺喋岭(A) 与 胸腺暗院(T) 的摩尔数相等,而鸟瞟岭(G) 与 胞l 密 院 (C) 的摩尔数相等。 这一规则暗示D N A碱基A与T、 G与C以某种相互配对的方式存在。 ( 2 ) D N A是螺旋状分子1 9 5 1年门月,英国学者F 阳1 k l i n 和Wi l k i n s 获得了高质量的DN A分子X 线衍射照片, 并从衍射图像得出D N A分子呈螺旋状的推论。 1 9 5 3年,W at s o n和C 1 i c k 综合前人的研究结果,提出了DN A分子双螺旋结构模型,称为W at s o n - Cr i c k 结构模型,具有以下特征。 ( l ) D NA由两条多聚脱氧核等酸链组成它们围绕着同一螺旋轴形成反平行的右手螺旋结构。 两条链中一条链的5 ’ →3 ’方向是自上而下, 而另一条链的5 ’ →3 "方向是自下而上, 呈现出反向平行的特征。 DN A双螺旋结构的直径为2. 3 7 n m,螺距为3 . 5 4 n m。 ( 2 ) D N A的两条多聚脱氧核普酸链之间形成了互补碱基对两条链的碱基间严格按A=T (2对氢键)、G三C ( 3对氢键)配对存在,这种碱基配对关系称为五补碱基对,D N A的两条链则称为互补链,因此A+G 与C+ T的比值为l 。 碱基对平面与双螺旋结构的螺旋轴近乎垂直。 平均而言, 每一螺旋有1 0 . 5 个碱基对, 每个碱基对之间的相对旋转角度为3 6。 。 每两个相邻的碱基对平面之间的垂直距离为0. 3 4 n m。 ( 3 )两条多聚脱氧核爷酸链的亲水骨架将互补碱基对包埋在DNA "- 3 ’ DNA 双链结构双螺旋结构内部多聚脱氧核昔酸链的脱氧核糖和磷酸基团构成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧,而疏7 . ) ( 性的碱基对包埋在双螺旋结构的内侧。 D N A双链的反向平行走向使得碱基与磷酸骨架的连接呈非对称性,从而在DN A双螺旋结构的表丽上产生一个大沟和一个小沟。 ( 4 )两个碱基对平面重叠产生了碱基堆积作用在D N A双螺旋结构的旋进过程中,相邻的两个碱基对平面彼此重叠, 由 此产生了疏水性的碱基堆积力。 这种碱基堆积力和互补链之间碱基对的氢键共同维系着DN A双螺旋结构的稳定 ,而且碱基堆积力对于双螺旋结构的稳定更为重要。 注意:1同学们仔细观察A = T、 G a a a C, 就会发现:G和C 很相似, 都是半圆,因此它们就能互补画己对。 2D N A双螺旋结构的横向稳定性由碱基对之间氢键维系 , 纵向稳定性由碱基堆积力维系。 ( 1 ) 右 手螺旋结构(B型 -D N A )人们将W a t s o n和C r i c k 提出的双螺旋结构,称为B型 ”D N A。 这是D N A在水性环境下和生理条件下最稳定的结构, 是在9 2 0 毛 相对湿度下得到的D N A典型双链结构。 ( 2 ) A型- D N A当环境的相对温度降低后, D N A仍保持着稳定的右手螺旋结构,但是它的空间结构参数不同于型-D N A,人们将其称为A型 -D N A。 ( 3 )Z型- D N A1 9 7 9 年,美国科学家R i c h 等发现了具有左手螺旋结构的D N A,称为Z型 -D N A)。 B型-DNA A型 -DNA Z型 -DNA 螺旋旋向右手螺旋右手螺旋左手螺旋螺旋直径2.37nm 2.55nm 1.84nm 每一螺旋的碱基对数目10.5 I I 12 辉 、 距3.54nm 2.53nm 4.56nm 相邻碱基对之间的垂直间距0.34nm 0.23nm 0.38nm 糖背键构象反式反式略院为反式,喋岭为j 顿式,反式与J I I D !式交替使构象稳定的相对环境温度92% 75% 碱基对平面法线与主轴的夹角l。 1 9。 9。 大沟宽深窄深相当平坦小沟窄深宽浅窄深DNA右手螺旋结构蛋白质的α螺旋结构类型属于D N A的二级结构属于蛋白质的二级结构概念为D N A两条互补链的线性螺旋型延长为一条多肤链主链围绕中心轴螺旋式上升螺旋方向右手螺旋(顺时针)右手螺旋(顺时针)螺距3. 5 4 n m, 每周1 0. 5 对碱基0. 5 4 n m,每周3 . 6 个氨基酸残基外假I ] 脱氧核糖和l 磷酸基团’自架位于双链外侧氨基酸侧链伸向外侧内侧碱基位于双链内侧肤链位于内侧D N A双链可以盘绕形成超螺旋结构。 当盘绕方向与D N A双螺旋方向相同时,其超螺旋结构称为正超螺旋;反之则为负超螺旋( 多 见 )。 D N A的超螺旋结构是在拓扑异构酶参与下形成的。 ( 1 )封闭环状的D N A具有超螺旋结构绝大多数原核DN A是环状双螺旋分子。 在细胞内进一步盘绕后,形成类核结构。 类核占据了细胞的大部分空间。 在大肠杆菌环双链D NA 状D N A中,每2 0 0 个碱基就有一个负超螺旋形成。 负超螺旋形式产生第l 次折叠| 压缩约7 倍了D N双链的局部解链效应,有助于复制、转录等生物过程的进行。 ’ 染色质纤维( 2 )真核生物D N A被逐级有序地组装成高级结构真核细胞的| 第2 次折叠|压缩4 0 ~6 0 倍D N A以非常有序的形式存在于细胞核内。 核小体是染色质的基本组成+ 单 位 , 由一段双链D N A和4 种碱性的组蛋白共同构成。 8 个组蛋白分染 色 质 纤 维T 空 状 螺 线 管子共同形成一个八聚体的核心组蛋向, 长 度约时b p 的D N A双链在核第3 次枪↓ 压 缩4 0 倍心组蛋白上盘绕1 . 7 5圈 , 形成核小体的核心颗粒。 核心颗粒和D N A双染色质超螺线纤维链经连接段形成串珠状的染色质纤维。 这是D N A在核内形成致密结第4 次折叠l压缩5 ~6 倍构的第一次折叠, 使D N A的长度压缩了约7 倍。 第二 、 三、 四次折叠如染色单体、组装成染色体图。 这样, 在 染色体形成过程 中 ,D N A长度总共被压缩了8 ( 削 ~ ] ( ) ( ) ( ) ( )D N A 双 链 折叠盘绕形 成致 密 染色 体倍,从而将近2 m长的D N A有效地组装在直径只有几微米的细胞核中。
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Front:三、RN A的空间结构与功能
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Back:三、RN A的空间结构与功能1. RNA与DNA一般特性的比较[图片][图片]2 . R N A的种类和功能[图片][图片]3.mRNA[图片][图片]4. tRNA[图片][图片]5. rRNA[图片][图片][图片][图片]其他非编码R N A 及 其 功 能[图片][图片][图片][图片]
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Remarks:RNA的一般特性DNA的一般特性碱基A、 G、 C、 U A、 G、 C、 T 戊糖B - D- 核糖B - 0 - 2 ’-脱氧核糖核音酸连接键3’ , 5 ’ - 磷 酸二醋键3’, 5’- 磷酸二醋键大小(分子量)t R N A( 2 8 0 0) 、 m RN A (106) D NA分子较R N A分子大得多(>2XIQ9) rRNA( 0.5 ~ l .ox 106) 形状单链无规卷曲( t R N A约7 5 %碱基配对)双螺旋结构(碱基严格配对)结合的物质r R N A 与核糖体蛋白构成核糖体组蛋向对碱水解敏感( R N A具有较强的 酸 性 )不敏感碱基配对除双链病毒RN A外,无明确配对碱基A=T、 G=C t R N A可含有稀有碱基(占L O %~2 0 % ) 不含稀有碱基分布主要在胞质中 , 胞 核和线粒体中也有主要在胞核内,线粒体中也有( l ) R N A的种类R N A分为编码R N A和非编码R N A。 1编码R N A是指那些从基因组上转录而来,其核背酸序列可以翻译成蛋白质的R N A, 即m R N A。 2非编码R N A是指不编码蛋白质的R N A,分为组成性非编码R N A 、调控性非编码R NA两类。 前者包括t R N A, r R N A, s n R N A、 s n o R N A、 s c R N A等,后者包括l n c RN A、 m i R N A、 ci r c R NA, s i R N A、 p i R N A等。 ( 2 )三种常见R N A的鉴别虫l l 下表。 mRNA tRNA rRNA 主要功能作为蛋白质合成的模板蛋白质合成中作为氨基酸核糖体的组成成分的载体核糖体是蛋白质合成的场所比例占总R N A的2 %~5 % 占总R N A的1 5 % 占总R N A的夜>%以上(含量最多)分子量大小各异(一般约1 0 6 ) 分子量最小( 2 8 0 0) 差异大(0 . 5~l .Ox 106) 二级结构为线形单链结构三叶革形花状5’ - 末端有m7 G p p p N 帽结构含稀有碱基 (D HU、 中 )最多核糖体大、 小亚基结构特点3 ’-末端 有多聚A尾结构含D HU环、 T 中 C环、 反密码大: 5 S /5. 8 S l 2 8 Sr R N A +蛋白质带有遗传信息密码子环小 :l 8 Sr R N A +蛋白质主要分布胞核、 胞质胞质胞质在生物体内,m RN A种类最多,约有1 05 个之多,而且大小不等。 m RN A的平均寿命相差很大,从几分钟至几小时不等。 真核细胞在细胞核内新生成的m RN A的初级产物,被称为h n R N A (核不均-R N A)。 h n R N A 在细胞核内合成后,经过一系列转录后修饰,剪接成为成熟的m RN A ,最后转运到细胞质中。 ( 1 ) 真 核生物mR NA的5’ - 端有帽结构大部分真核生物m RN A的5’ - 端有一反式的7 - 甲 基鸟瞟岭-三磷酸核昔(m7 G p p p )的起始结构,被称为5’ - 帽结构。 m RN A的5’ - 帽结构可与帽结合蛋白(C B P )结合形成复合体。 这种复合体有助于维持r n R N A的稳定性,协同m R N A从细胞核向细胞质的转运,以及在蛋白质生物合成中促进核糖体和翻译起始因子的结合。 ( 2 )真核生物和有些原核生物m R N A的3’ - 端有多聚腺爷酸尾(多聚A尾 、p o l y A)的结构真核生物m R N A 3’ - 端有多聚A尾结构。 3’ - 多聚A尾和5 ’ - 帽 结 构 共同负责m R N A从细胞核内向细胞质的转运、 维 持m R N A的稳定性以及翻译起始的调控。 去除3’ - 多聚A尾和5 ’ - 帽 结构可导致细胞内的m RN A迅速降解。 ( 3 )真核生物细胞核内的h n N R A经过一系列的修饰和剪接成为成熟的m R N A细胞核内的初级转录产物h n R N A含有许多交替相隔的外显子和内含子。 外显子是构成m RN A的序列片段,而内含子是非编码序列。 h n R N A向细胞质转移时,剪掉内含子,连接外显子,经加帽、 加尾修饰后,成为成熟的m R N A。 ( 4 ) m R N A的核爷酸序列决定蛋白质的氨基酸序列m RN A为蛋白质的生物合成提供模板,包括5’ -非翻译区、编码区和3 ’ - 非 翻译区。 从m RN A的5’ - 帽结构到核昔酸序列中第一个A U G(起始密码子)之间的核昔酸序列,称为5 ’ ” 非 翻译区。 由起始密码子和终止密码子所限定的区域,称为m R N A的编码区,也称为可读框(O R F ),上有遗传密码子,是编码蛋白质多肤链的核昔酸序列。 从可读框的下游直到多聚A尾的区域,称为3’ - 非翻译区。 这些非翻译区主要参与蛋白质生物合成的调控。 5’ 帽结构3’ 多聚腺背尾m7Gpppm2 Npm2 Np- ………· · - AAA···AAA • 5’ 非翻译区编码区( 开放读框)• i ’非翻译区t R NA作为氨基酸载体参与蛋白质的合成,是细胞内分子量最小的核酸,长度为7 4~9 5 个核昔酸。 ( l ) t R N A 含有多种稀有碱基稀有碱基是指除人G、 C、 U外的一些碱基,包括D HU (双氢尿略脆)、ψ (假尿略院核昔)、m7 G、 m1 A( 甲基化的瞟岭)等。 t R N A是含稀有碱基最多的R N A ,稀有碱基占所有碱基的1 0 %~2 0 %。 t R N A分子中的稀有碱基均是转录后修饰而成的。 ( 2 ) t R N A具有特定的空间结构t R N A存在着一些核背酸序列,能够通过碱基互补配对的原则, 形成局部的链内的双螺旋结构。 在这些局部的双螺旋结构之间的核昔酸序列不能形成互补的碱基对则膨出形成环状或襟状结构 , 称为茎环结构或发夹结构。 由于这些茎环结构的存在,t R N A的二级结构酷似三叶革的形状。 从5’ →3’ 端依次为: D HU环+反密码子环+T ψC 5 …γ 环+相同的C C A结构(记 忆为“三环一柄”)。 1D HU环其功能是识别氨基酌t R N A合成酶。 2反密码子环其功能是识别遗传密码。 t R N A的反密码子环由7~9 个核t r 酸组成。 居中的3 个核昔酸构成一个反密码子 , 位于反密码子环内。 这个反密码子可以通过碱基互补的关系识别m R N A的密码子。 在蛋白质生物合成中,氨基酷-t R N A的反密码子依靠碱基互补的方式辨认m R N A的密码子,从而正确地运送氨基酸参与肤链的合成。 D HU 环3T 中 C 环其功能是识别核蛋白体。 4CC A - OH结构为氨基酸接纳茎。 所有t R N A的3’- 端的最后3 个核昔酸均为C C A ,这是氨基酸的结合部位, 称 为氨基酸接纳茎,不同t R NA 的氨基酸接纳茎结合不同的氨基酸。 OGG r R NA是细胞内含量最多的R N A。 r R N A与核糖体蛋白共同构成核糖体。 它将蛋白质的生物合成所需要的m RN A、 t R N A以及多种蛋白质因子募集在一起, 为蛋白质合成提供必需的场所。 原核生物有3利r R N A, 即5 S、 1 6 S、 2 3S - R N A, 它们与不同的核糖体蛋白结合分别形成核糖体的大亚基和小亚基。 真核生物的4 种r R N A也利用类似的方式构成核糖体的大、小亚基。 原核生物( 以大肠杆菌为例)真核生物( 以小鼠肝为例)小亚基30S( 包括 16S rR N A+ 2 1 种蛋白质)40 S( 包括 18S rR N A+ 3 3 种蛋白质)大亚基50 S( 包括23S、 5S rR N A + 3 1种蛋白质)60S( 包括 28S、 5. 8S 、 5S rRNA +49 种蛋白质)【 注意】1 5S rRNA 不仅参与原核生物核糖体大亚基的形成, 还参与真核生物核糖体大亚基的形成。 2 原核生物大小亚基rRNA分别记忆为“ 原来你要留( 16) 下来, 是为了爱上( 23) 我( 5) ” 。 3 真核生物大小亚基rRNA分别记忆为“ 真的给了一巴( 18) 掌, 打我( 5) 的恶霸( 28) 是我爸( 5.8) 。 ( 3) 其他非编码R N A 及 其 功 能 非 编 码 RNA是指一类不编码蛋白质但具有重要生物学功能的R N A分子。非编码RNA分为长链非编码RNA(lncRNA)和短链( 小) 非编码RNA(sncRNA), 后者的主要类型如下表:英文全称( 助记)代号主要功能( 考试重点)核内 小RNAsmall nuclear RNA snRNA 与多种蛋白质形成复合体( 即剪接体, 包括 5 种核小核糖核蛋白 颗粒 snRNP), 参与真核细胞hn RNA的加工剪接核仁 小RNAsmall nucleolar RNA snoRNA主要参 与rRNA(核糖体RNA)的加工和修饰胞质 小RNAsmall cytoplasmic RNAscRNA 参与形成信号识别颗粒, 引导含有信号肽的蛋白质进人内质网 定位合成催化性小RNAribozyme( 又称核酶)—催化特定R N A 降解, 参与R N A 的剪接修饰小干 扰RNAsmall interfering RNA siRNA可与外源基因表达 的mRNA结合,并诱导m RNA降解微 RNA microRNAs ( 类似于 siRN A)miRNAs 主要是通过和靶基因 m RNA结合 , 降解 m RNA或阻碍其翻译, 从而选择性调控基因的表达【 注意】 二1; 1 hnRNA( 不均一核RN A)是成 熟mRN A的前体, 经剪接形成成熟的mRNA。 2 siR NA是生物宿主对于外源侵人基因表达的双链RNA进行切割所产生的具有特定长度和序列的 小片 段RN A, 它能识别并清除外源双链RNA( 即诱导外源基因表达的mR NA 降解) , 可防御外源基因人侵。 3 “ siRN A” 中的“ i” 为“ interfering” ( “ 干扰、 防御” 之意) 的缩写一一可以干扰、 防御外源基因人侵。 4 siRNA和 miRNAs都具 有降解mRNA的功能, 前者降解外源基因表达的mRNA,后者降解内源性mRNA。 5 应严格区分核酶与核酸酶:前者是指某些本身具有催化R N A降解 活性 的小 R N A分子 , 其本质是 RNA;后者是指所有可以水解核酸的酶, 其本质是蛋白质, 分为DNA酶和RNA酶两类。 2015-26A .能使外源性侵入 基 因 表 达 的 niRNA降解 的核 酸是A. snRNA B. hnRNA C. siRNA D. scRNA A. hnRNA B. siRNA C. snoRNA D. 5S-rRNA 20 11 -131 B.能对外源侵入的 双 链 RNA进行切割的核酸是 20 11 -132 B.能与核内蛋白质组成核蛋 白 体( 9 版生物化学称为“ 核 糖体” ) 的是【 答案】 ABCDE 【 答案】 ABCDE 【 答案】 ABCDE 2008-3 6A .下 列 RNA中, 参与形成小分子核糖核蛋白体的 是A. hnRNA B. mRNA C. snRNA D. tRNA [ 答案] ABCDE 3 注 意 】 “ 小分子核糖核蛋白体” 在 8 版生 物化 学P328中被称为“ 核小核糖核蛋白颗粒( snRNP) ” 。 ^k^2018 20 16 -157 X.下 列 核 酸 中 , 具 降 解 mRNA功能 的有A. hnRNA B. siRNA C. miRNA D. snoRNA [ 答案] ABCDE 2007-26A .下 列 关 于 ribozym e的 叙 述 , 正碗 的 是( 注 意 : 应严格区分核酶与核酸酶)A . 即核 酸酶 B . 本质 是蛋 白 C . 本 质 是 核 糖 核 酸 D . 其 辅 酶 是 辅 酶 A 【 答案】 ABCDE
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Front:四、核酸的理化性质及应用
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Back:四、核酸的理化性质及应用1 .核酸分子具有强烈的紫外吸收[图片][图片][图片][图片]2 . D N A的变性[图片][图片]DN A的复性与核酸杂交[图片][图片]5 . D N A变性和蛋白质变性的比较[图片][图片]
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Remarks:( 1) 吸光皮喋岭和略l庭都含有共辄双键的杂环分子,因此, 碱基 、核昔 、 核背酸和核酸在紫外波段都有较强的吸收。 在中性条件下,它们的最大吸收值在2 6 0 n m附近。 根据2 6 0 1 1 日 1 处的吸光度 (A2 6 0 ) , 可以判断出溶液中的DNA或RN A的含量。 ( 2 )溶液的私滞度核酸为多元酸, 具有较强的酸性。 D N A和RNA都是线性高分子,因此它们溶液的勤滞度极大。 但是,RN A的长度远小于D N A, 含有RN A的溶液的勃滞度也小得多。 D N A大分子在机械力的作用下易发生断裂,因此在提取基因组D N A时应格外小心,避免破坏基因组D N A的完整性。 ( 3 )提取和纯化溶液中的核酸分子在引力场中可以沉淀。 在超速离心形成的引力场中, 不同构象的核酸分子的沉降率有很大差异,这是超速离心法提取和纯化不同构象核酸的理论基础。 ( 1 )定义某些极端的理化条件(温度、p H、 离子强度等)可以断裂D N A双链互补碱基对之间的氢键以及破坏碱基堆积力,使一条D N A双链解离成为两条单链,这种现象称为D N A变性。 ( 2 )变性因素包括加热、 加酸或加碱。 在实验室条件下,使D N A变性最简单最直接的方法是加热。 ( 3 )结构变化DN A变性时,虽然破坏了D N A的空间结构,但并没有改变D N A的核昔酸序列。 ( 4 )增色效应DN A变性时,在解链过程中,有更多的包埋在双螺旋结构内部的碱基得以暴露,因此含有DN A的溶液在2 6 0 n m处的吸光度随之增加,这种现象称为D N A的增色效应。 监测D N A在2 6 0 n m 吸光度的变化是判断D N A双链是否发生变性的一个常用方法。 ( 5 )溶液和度降低DN A变性时,由原来比较“刚硬”的双螺旋结构,分裂成两条比较柔软的单股多核昔酸链,从而引起溶液勃度降低(见l 版生化P 4 4 ,此知识,或8 , 9版生物化学上没讲到)。 ( 6 ) T ""值(解链温度)Tm 是指5 0 %的D N A双链解离成单链时的温度 , 也称解链温度(熔解温度)。 D N A的T " " 值 与 其D N A长短以及碱基的G C含量有关。 G C的含量越高,T ""值越高;离子强度越高,T" " 值也越高。 Tm 可根据DN A长度、 G C含量及离子浓度来计算。 当寡核昔酸片段<2 0 b p时,按1 \ , = 4( G + C) + 2 ( A + T )来估算,其中 ,G, C A , T是寡核昔酸片段中所含的碱基个数。 ( 3 ) DN A的复性与核酸杂交当变性条件缓慢地除去后, 两条解离的互补链可重新互补配对, 恢复原来 的双螺旋结构。这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性, 这一过程也称为退火 。DNA 的 复性速度受温度的影响, 只有温度缓慢下降才可使其重新配对复性。如 将热 变性 的DNA迅速 冷却 至4 T 以 下, 两条解离的互补链还来不及形成双链, 所以 DNA不能发生复性。 在 DNA变性后的复性过程中, 如果将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中, 只要两种核酸单链之 间存在着一定程度的碱基配对关系, 它们就有可能形成杂化双链。这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间 形成, 也可以在RNA单链之间形成, 甚至还可以在DNA单链 和RNA单链之间形成。这种现象称为核酸杂交。 DNA变性蛋白质变性是指在某些理化因素作用下,D N A双链的互补是指在某些理化因素作用下,蛋白质特定的定义碱基对之间的氢键断裂, 使D N A双螺旋结构空间构象被破坏,导致其理化性质改变和生松散,成为单链的现象物活性丧失的现象主要破坏主要破坏维系双链碱基配对的氢键主要破坏二硫键和非共价键不破坏一级结构中核背酸的序列不破坏一级结构中氨基酸的序列变性因素加热(最常用)、加酸 、 加碱加热、乙醇、 强酸、强碱、重金属离子、生 物碱试剂变性后D N A变性后,双链解开,D N A的A 2 f / J 增加( D N A蛋白质变性后溶解度降低 、蒙古度增加、结晶的增色效应),溶液秸度降低能力消失、生物活性丧失,易被蛋白酶水解复性在一定条件下,变性的DNA可以复性在一定条件下,变性的蛋白质可以复性
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